Aminokyseliny

Z Wellnesspedie
Přejít na: navigace, hledání
struktura α-aminokyselin

Aminokyselina je organická molekula s nejméně jednou karboxylovou (-COOH) a aminovou (-NH2) funkční skupinou.
V biochemii a molekulární biologii jsou pojmem biogenní (proteinogenní) aminokyseliny myšleny alfa-L-aminokyseliny mající obě funkční skupiny navázány na stejný uhlík. Jsou to základní stavební jednotky všech proteinů (bílkovin, polypeptidů). Je známo více než 300 v přírodě se vyskytujících aminokyselin.

Obsah

Vlastnosti

Reaktivita

vznik peptidové vazby

Reakčním centrem v molekule aminokyseliny je karboxylová a aminová skupina, které umožňují esterifikaci, acetylaci, dekarboxylaci, deaminaci a tvorbu solí. Při transaminaci se aminová skupina přesunuje z jedné aminokyseliny na jinou.
Peptidová vazba vzniká reakcí karboxylové skupiny jedné aminokyseliny s aminovou skupinou jiné aminokyseliny a je nejdůležitější reakcí, která spojením aminokyselin vytváří peptidy (oligopeptidy, polypeptidy a proteiny). Pro vznik peptidové vazby je třeba dodat energii.

Rozpustnost

Aminokyseliny jsou dobře rozpustné v polárních rozpouštědlech (voda, ethanol, ethylacetát), v nepolárních (benzen, dimethyleter, hexan, heptan, benzín) jsou prakticky nerozpustné.

Náboj

Ve všech aminokyselinách jsou minimálně dvě kyselé skupiny schopné disociace: -NH3+ a -COOH.
Vzniká tak konjugovaný pár (kyselina a její konjugovaná zásada) -NH2 a -COO-.

Ustavení protonové rovnováhy v roztoku záleží na jeho pH (koncentrace H+). Karboxylová skupina jako silnější kyselina snadněji proton odštěpuje (donor protonů) než jej přijímá (akceptor protonů).

R-COOH ↔ R-COO + H+
R-NH3+ ↔ R-NH2 + H+
Členění podle funkční skupiny na postranním řetězci
Aminová skupina (basická) Arginin, Lysin
Karboxylová nebo
amidová skupina (kyselé)
Asparagin, Kyselina asparagová,
Glutamin, Kyselina glutamová
Aromatické jádro nebo
hydroxylová skupina
Fenylalanin, Histidin,
Serin, Threonin,
Tryptofan, Tyrosin
Alifatický postranní řetězec Alanin, Glycin,
Isoleucin, Leucin, Valin
Síra v postranním řetězci Cystein, Methionin
Iminokyseliny Prolin
Speciální aminokyseliny Selenocystein, Pyrolysin

Při nízkém pH (vysoká koncentrace H+) váží obě dvě skupiny protony. Při zvyšujícím se pH (klesající koncentrace H+) nejprve uvolní proton karboxylová skupina, protože její disociační konstanta je nižší.

Při pH cytoplasmy (7,1) a krve (7,35-7,45) existují karboxylové skupiny jen ve formě karboxylátového aniontu R-COO a aminoskupiny se chovají jako protonová kyselina R-NH3+. Vzniká zajímavý útvar amfiont (obojetný iont), který nese na svých koncích kladný a záporný náboj současně.

Pokud se pH dále zvyšuje, uvolní se protony i z aminoskupin a obě funkční skupiny se dostávají do konjugovaného stavu.

Důkaz přítomnosti aminokyselin

K prokázání přítomnosti aminokyselin se používá reakce s ninhydrinem nebo fluorescaminem.
Ninhydrin reaguje s aminokyselinou dekarboxylací za vzniku na aldehyd, amoniaku a oxidu uhličitého. Zredukovaný ninhydrin vytvoří s reakcí vzniklým amoniakem modrý komplex. Základem pro kvantitativní stanovení aminokyselin je právě tato reakce.
Fluorescamin je na přítomnost aminokyselin velmi citlivý a je možné s ním prokazovat i stopová (nanogramová) množství.


Odkazy

Biogenní aminokyseliny

Zobrazení
Osobní nástroje