Alanin

Z Wellnesspedie
Přejít na: navigace, hledání


Alanin [Ala, A]
Triviální názevalanin
Systematický název(2S)-2-aminopropionová kyselina
Skupinaneesenciální α-aminokyselina
Strukturní vzorec
Alanin, strukturní vzorec
3D model
Alanin, 3D model
Sumární vzorecC3H7NO2
Registr CAS56-41-7
Molární hmotnost89,1 [g.mol-1]
Hustota1.401 [g.cm-3]
Teplota tání 297 [°C]
Disociační konstanta pKCOOH: 2,35 pKNH2: 9,87
Isoelektrický bod6,11
Průměrný výskyt9,0%
KodonyGCU, GCC, GCA, GCG


Obsah

Fyziologie

Alanin je v proteinech nejčastěji se vyskytující neesenciální aminokyselina. V živočišných organismech se vyskytuje pouze L-alanin. [1]

Alaninový cyklus

Alanin zabezpečuje kromě výstavby proteinů také dopravu amoniaku ze svalů do jater. Podílí se na glukoneogenezi v alaninovém cyklu. Ve svalu se transaminací vytvoří z pyruvátu alanin, krev jej pak dopraví do jater kde proběhne další transaminace a vznik pyruvátu. Přenesená aminoskupina je následně v močovinovém cyklu převedena na močovinu, která se vyloučí z těla. Pyruvát je prekurzorem pro syntézu glukózy v průběhu glukoneogeneze.

Chemické vlastnosti

Alanin se řadí mezi nepolární α-aminokyseliny. Je to jedna z nejjednodušších α-aminokyselin, protože má na α-uhlíku vázanou pouze methylovvou skupinu. Alaninový α-uhlík je opticky aktivní (chirální). Vyskytuje se ve dvou enantiomerních formách: L-alanin a D-alanin.

V bílkovinách

Alanin se na funkci proteinů přímo téměř nepodílí, protože jeho methylová skupina je nereaktivní. Podílí se ale s dalšími aminokyselinami na hydrofobních interakcích v proteinových vláknech.

Vliv na hypertenzi

Podle mezinárodní studie Imperial College London existuje vztah mezi hladinou alaninu, vysokým krevním tlakem, příjmem energie, hladinou cholesterolu a indexem tělesné hmotnosti:[2].

Zdroje alaninu

Potraviny

Jako neesenciální aminokyselina může být alanin při jeho nedostatku v těle vytvořen.

Živočišné zdroje alaninu:

  • maso
  • vejce
  • mléčné výrobky
  • mořské plody

Rostlinné zdroje:

  • luštěniny
  • kvasnice
  • ořechy
  • rýže (hnědá)
  • obilniny

Biosyntésa

Alanin organismus tvořit z pyruvátu nebo z valinu, leucinu a izoleucinu, což jsou aminokyseliny s rozvětveným alifatickým řetězcem.

Nejčastěji se alanin vytváří transaminací pyruvátu, který vznikl glykolýzou glukózy. Protože je pyruvát v organismu přítomen v hojné míře a transaminační reakce jsou vratné (reverzibilní), vzniká alanin snadno na metabolických drahách jako je citrátový cyklus, glykolýza a glukogeneze.

Chemická syntéza

Syntetický racemát (směs L- a D-) alaninu se laboratorně připravuje:[3]

DL-alanin-Streckerova-synteza.gif
DL-alanin-amonolyza-brompropionove-kyseliny.gif

Dělením syntetického racemátu se dají získat opticky aktivní aminokyseliny.

Literatura

  • Voet D., Voet JG, Pratt CW, "Fundamentals of biochemistry, life at molecular level" 2nd edition, 2006 John Wiley and Sons (Asia) Pte Ltd, ISBN 0-471-74268-6
  • MURRAY, Robert K., et al. Harperova biochemie. Z angl. 23. vyd. přel. Lenka Fialová et. al. 4. vyd. v ČR. Praha: H & H, 2002. ix, 872 s. ISBN 80-7319-013-3.

Reference

  1. ŠTERN, Petr, a kol. Obecná a klinická biochemie pro bakalářské obory studia. Praha : Karolinum, 2005.
  2. NICHOLSON J., "Causes of disease can be revealed by metabolic fingerprinting", Imperial College London-News and Events, 2008-04-21
  3. Kendall, E. C.; McKenzie, B. F. (1929), "dl-Alanine", Org. Synth. 9: 4,  ; Coll. Vol. 1: 21

Odkazy

Biogenní aminokyseliny

Zobrazení
Osobní nástroje